Anatomie-Lexikon

Trypsin

úvod

Trypsin je enzym, který se produkuje ve slinivce břišní a má velký význam pro trávení člověka. Aktivuje další trávicí enzymy ze slinivky břišní ve střevě, což dále rozkládá bílkoviny přijímané potravou. Ty pak mohou být absorbovány v dalším průběhu průchodu střevem. Jako aktivátor různých trávicích enzymů je tedy trypsin důležitý pro absorpci bílkovin.

Úkoly a funkce - jak funguje trypsin?

Trypsin se produkuje ve slinivce břišní (slinivka břišní) a jako enzym je zodpovědný za aktivaci dalších trávicích enzymů z pankreatu. Jedná se hlavně o chymotrypsin, elastázu a karboxypeptidázu. Trypsin tak spouští aktivační kaskádu, která má zásadní význam pro trávení bílkovin z potravy. Nedostatek proto vede k vážným poruchám v těle a především v tlustém střevě k hnilobě.

také číst:

Chymotrypsin
Karboxypeptidáza

Enzymy, které trypsin aktivuje, mohou zase sekat bílkoviny z potravy a rozkládat je na takzvané oligopeptidy. Ty pak mohou být zase snadněji absorbovány v tenkém střevě a transportovány do různých částí těla prostřednictvím oběhu. Tělo potřebuje proteinové složky z potravy především proto, aby si z nich vytvořilo vlastní bílkoviny. Používají se například pro stavbu těla ve formě kůže, pojivové tkáně, svalů nebo kostí. Tělo ale také potřebuje bílkoviny jako hormony, protilátky pro imunitní systém nebo pro transport kyslíku.

Jako enzym má trypsin specifické vlastnosti, pokud jde o způsob, jakým štěpí proteiny. Jedná se o takzvanou endopeptidázu, což znamená, že štěpí peptidové vazby, tj. Vazby mezi jednotlivými aminokyselinami (které tvoří peptid nebo protein) v proteinu.

Kromě své hlavní funkce při trávení může trypsin také snižovat bolest, ke které dochází například v souvislosti s artritidou.
Rovněž hraje roli při rozpadu různých komplexů při autoimunitních onemocněních a může zabránit nadměrnému hromadění krevních destiček. K tomu poslednímu dochází proto, že trypsin aktivuje další enzymy, jako je plazmin, který zase rozpouští fibrin a tím uvolňuje přilnavou síť krevních destiček

Co je trypsinogen?

Trypsin je enzym, který má tendenci štěpit jiné bílkoviny. Je proto důležité, aby tato funkce nepůsobila v místě výroby, tj. Ve slinivce břišní. Aby se tomu zabránilo, trypsin se vyrábí v neaktivním prekurzoru. Tento předchůdce je také známý jako proenzym a v případě trypsinu je to trypsinogen.

Přečtěte si více o tématu zde: Trypsinogen

Při jídle se neaktivní prekurzor trypsinogen uvolňuje z pankreatu a aktivuje se v tenkém střevě. To se provádí pomocí jiného enzymu zvaného enteropeptidáza. Části trypsinogenu se odštěpí a vytvoří se aktivní forma trypsin.

Při diagnostice některých onemocnění, jako je cystická fibróza, je důležité měřit hladinu trypsinu v lidském těle. Za tímto účelem lze také určit množství trypsinogenu v těle, protože to přímo souvisí s množstvím dostupného trypsinu.

Mohlo by vás také zajímat: Cystická fibróza

Co je antitrypsin?

Antitrypsin je takzvaný inhibitor proteázy. To znamená, že antitrypsin je schopen zabránit tomu, aby trypsin vykonával svou práci a rozkládal bílkoviny. To je zvláště důležité pro štěpení bílkovin v krvi.

Dozvědět se víc o: Alfa-1 antitrypsin

Antitrypsin se obvykle označuje jako alfa-1-antitrypsin, protože ho lze detekovat detekční metodou (proteinová elektroforéza) v tzv. Alfa-1 frakci. Většinou se tvoří v játrech a je důležitý při prevenci nadměrného zánětu v těle blokováním různých enzymů, jako je trypsin, plazmin nebo trombin. V případě nedostatku dochází k vážnému poškození jater, ale také plic.

Mohlo by vás také zajímat: Nedostatek alfa-1 antitrypsinu

Inhibitory trypsinu

Inhibitory trypsinu jsou peptidy, které zabraňují tomu, aby trypsin vyvíjel svůj účinek ve střevě nebo jej omezoval. Trypsin je blokován a nemůže fungovat jako aktivátor dalších trávicích enzymů ve střevě.

Inhibitory trypsinu se nacházejí v různých potravinách. Známým zástupcem jsou sójové boby, které obsahují inhibitory trypsinu v surové formě. Při konzumaci surové sójové boby může být narušeno trávení bílkovin ve střevě. Aby se tomu zabránilo, měly by být sójové boby před konzumací vařeny, protože to deaktivuje inhibitory trypsinu. V případě sójové mouky je třeba zajistit, aby prošla procesem pražení, protože to také činí neškodné inhibitory trypsinu. Jinak by mohly nastat trávicí potíže.

Přečtěte si níže: Problémy s trávením

Laboratorní hodnoty trypsinu

Standardní hodnota

K určení hladiny trypsinu je nutný vzorek krve. Z toho lze určit množství přítomného trypsinu v lékařské laboratoři.

U zdravého člověka je hodnota mezi 10 a 57 μg na litr krve.

Hladina trypsinu se zpravidla stanoví, pokud existuje podezření, že může být přítomen akutní zánět slinivky břišní, tj. Pankreatitida. K tomu by však měly být určeny i další parametry, jako je hodnota elastázy.

Trypsin se zvýšil

Pokud se zvýší hladina trypsinu v krvi, znamená to, že se z pankreatu uvolňuje buď nadměrné množství trávicího enzymu, nebo se z těla vylučuje příliš málo trypsinu.

Nadměrná sekrece trypsinu může být způsobena akutním zánětem slinivky břišní, tj. Pankreatitidou. Může to však být také relaps chronické, tj. Dlouhodobé, pankreatitidy. Možnými příčinami jsou dále nádor pankreatu nebo cystická fibróza pankreatu v kontextu cystické fibrózy. Pokud je podezření na jedno z těchto onemocnění, je třeba objasnit další parametry pankreatu.

Další možnou příčinou zvýšení hladiny trypsinu je selhání ledvin. Toto onemocnění by měl lékař dále objasnit, pokud existuje podezření.

Zjistěte více na: Zánět slinivky břišní

Nedostatek trypsinu

Protože trypsin je klíčovou součástí aktivační kaskády trávicích enzymů ve střevě, nedostatek vede k nedostatečnému trávení a vstřebávání bílkovin z potravy.
Nedostatek absorpce potravinových bílkovin vede k úbytku hmotnosti a nedostatkům v důsledku nedostatku bílkovin v lidském těle. Kromě toho dochází k takzvané intestinální hnilobě s akumulací dusíkatých sloučenin. To lze také rozpoznat podle masných vláken ve stolici.

Při jaké hodnotě pH funguje trypsin nejlépe?

Trypsin, stejně jako většina ostatních trávicích enzymů, může správně fungovat pouze při určitém pH. Optimální rozmezí pH pro trypsin je mezi 7 a 8, a odpovídá tak rozsahu pH u zdravého člověka v tenkém střevě. Pokud se tento rozsah změní, trypsin již nemůže adekvátně fungovat, což může vést k narušení absorpce bílkovin z potravy.

Zjistěte více o dalších enzymech a o tom, co dělají: Úloha enzymů v lidském těle

Výroba trypsinu

Trypsin, stejně jako mnoho jiných trávicích enzymů, se vyrábí ve slinivce břišní, přesněji v exokrinní části slinivky břišní. Tam se nejprve uvolní jako proenzym trypsinogen a poté se v tenkém střevě převede na aktivní formu pomocí enzymu entereopeptidázy, který zase může aktivovat další trávicí enzymy.